25°C时，温度低于淀粉酶的最适范围。较低温度降低了酶和底物分子的动能，因此单位时间内的有效碰撞更少，反应速率低于最大值。

温度升高到45°C后，远高于最适温度37°C。升高的动能破坏了维持淀粉酶三级结构的弱相互作用。

淀粉酶发生变性，活性位点的形状丧失，底物无法有效结合。

最终结果：与37°C下的最大速率相比，反应速率大幅下降。

胃蛋白酶的最适pH为2，远低于小肠的pH 8环境。

pH 8下$O{H}^{-}$浓度高（$H^{+}$浓度低），改变了胃蛋白酶蛋白质上R基的电荷。

这种改变破坏了胃蛋白酶三级结构中的离子键和氢键，导致变性。

活性位点形状改变，底物无法结合。胃蛋白酶活性会下降到接近零。

首先，回忆两种抑制剂结合机制的核心差异。

竞争性抑制剂结合酶的活性位点，与底物直接竞争结合位点；非竞争性抑制剂结合变构位点，不结合活性位点。

提高底物浓度后，可用的底物分子更多，因此它们会在竞争活性位点中赢过抑制剂，这会让竞争性抑制剂的最大反应速率恢复。

对于非竞争性抑制剂，无论底物浓度如何，活性位点形状已经改变，因此提高底物浓度无法恢复最大速率。

结论：该未知抑制剂是竞争性抑制剂。

所有图像的y轴都是反应速率，x轴都是底物浓度[$S$]。

无抑制酶：速率随[$S$]升高而增加，然后在最大速率

竞争性抑制：平台$V_{max}$与无抑制酶相同，因为当[$S$足够高时，底物会竞争赢过抑制剂。曲线右移，低[$S$]时速率升高更慢，因为部分活性位点被阻断。

非竞争性抑制：平台$V_{max}$低于无抑制酶，因为一部分酶被抑制剂永久失活，曲线达到的最大速率更低。